Tuote mallit
Hemoglobiini on ihmiskehossa oleva proteiini, jolla on tärkeitä toimintoja hapen kuljettamisessa veri. Proteiinit ihmiskehossa koostuvat aina useista aminohapoista, jotka on liitetty toisiinsa. Keho ottaa aminohapot osittain ruoan kanssa, osittain keho voi myös muuntaa muut molekyylit aminohapoiksi entsymaattisten muutosten avulla tai tuottaa niitä kokonaan itse.
141 yksittäistä aminohappoa yhdistää toisiinsa muodostaen hemoglobiinin alayksikön, globiinin. Hemoglobiinimolekyyli koostuu neljästä globiinista, joista kaksi identtistä alayksikköä muodostaa molekyylin. Globiinit taitetaan muodostamaan eräänlainen tasku, johon hemimolekyyli, ns. "Rautakompleksi", on sidottu.
Tämä rautakompleksi, jota hemoglobiinimolekyylissä on neljä, sitoo yhden hapen molekyylin, yhden O2: n. Rakenteen raudan vuoksi hemoglobiini saa punaisen värin, mikä antaa kokonaisuuden veri sen väri. Jos rauta-ioni sitoo nyt happimolekyylin, hemoglobiinin väri muuttuu tummanpunaisesta vaaleammaksi.
Tämä värimuutos on havaittavissa myös verisuonia ja verisuonia verrattaessa veri. Valtimon verellä, joka kuljettaa enemmän happea sitoutuneena, on paljon vaaleampi väri. Neljällä globiinialayksiköllä on erityinen vaikutus sitomalla neljä happimolekyyliä.
Jokaisen sitoutuneen happimolekyylin kanssa tapahtuu vuorovaikutusta neljän alayksikön välillä ja toisen happimolekyylin sitoutuminen helpottuu. Neljä happimolekyyliä sisältävä hemoglobiini on erityisen stabiili. Julkaisu toimii samalla tavalla.
Kun yksi happimolekyyli lähtee hemoglobiinista, prosessi helpottuu myös muille kolmelle. Eri elämäntilanteissa ihmisillä on erilaiset hemoglobiinimuodot. Lapsena kohdussa hänellä on ensin alkion ja myöhemmin sikiön hemoglobiini.
Globiinin alayksiköt eroavat toisistaan kemiallisessa rakenteessaan ja aiheuttavat infantiilisellä hemoglobiinilla huomattavasti korkeamman affiniteetin happea kohtaan kuin aikuisten ihmisten hemoglobiinilla. Tämä mahdollistaa hapen siirtymisen äidin verestä lapsen vereen istukka. Aikuisella ihmisellä voi olla kaksi erityyppistä hemoglobiinia, HbA1 tai HbA2, vaikka HbA1 on hallitseva 98% kaikista ihmisistä.
If verensokeri tasot pysyvät liian korkeina pitkän ajanjakson ajan, sokeria yhdistettyä hemoglobiinia, HbA1c, voi olla läsnä. Diagnostiikassa sitä käytetään pääasiassa pitkän aikavälin analysointiin verensokeri tasoilla. Methemoglobiini on ei-toiminnallinen muoto.
Se ei voi enää sitoa happea. Se on läsnä pieninä määrinä jokaisella ihmisellä ja muodostuu erityisen voimakkaasti savussa hengitysteitse tai geneettisiä vikoja. Mitä suurempi osuus, sitä suurempi hapen puute on ihmisen organismissa.
Hemoglobiinin toiminta ihmiskehossa on elintärkeää. Hemin keskellä oleva rautamolekyyli, jota kukin globiinialayksikkö kantaa, sitoo happimolekyylin. Kun kehon laskimoveri pumpataan oikealta sydän keuhkoihin, se kertyy sinne hengitetyn hapen kanssa.
Siitä lähtien sitä kutsutaan happipitoiseksi. Rajan yli keuhkoalveolit, happi diffundoituu verisuonten seinämien läpi punasoluihin, punasolujenja sitoutuu kemiallisesti rauta-ioniin. Veri saa tyypillisen vaaleanpunaisen valtimon värin sitoutumisen vuoksi ja pumpataan sitten kehon läpi vasemmalta sydän suuren verenkierron kautta.
Veressä happea tuottavan kudoksen veri virtaa erityisen hitaasti kapillaarien läpi niin, että happipuutteinen kudos voi uuttaa O2-molekyylin happirikkaasta verestä ja hemoglobiini muuttuu takaisin alkuperäiseen muotoonsa. "Yhteistoiminnan" vaikutus saa neljä globiiniyksikköä helpottamaan vastavuoroisesti happimolekyylien lataamista ja purkamista. Jos yksi happimolekyyli on jo sitoutunut, muiden kolmen molekyylin sitoutuminen helpottuu huomattavasti.
Tämän seurauksena happipitoisuus pysyy toistaiseksi vakaana, vaikka happirikastuksessa olisi rajoituksia. Jopa rajoitukset vanhuudessa pysyvät korkeina ja vähäisinä seen toimintahäiriöillä ei ole alun perin vahvaa vaikutusta happisaturaatio verestä. Vaikka hengitettävän ilman hapen osapaine on jo laskenut puoleen alkuperäisestä arvostaan, happisaturaatio verestä on edelleen yli 80% .On myös erittäin tärkeää, että hemoglobiinilla on ominaisuus sitoa happea eri asteissa riippuen pH: sta, CO2: n osapaineesta, lämpötilasta ja 2,3-BPG: stä (2,3-bisfosfoglyseraatti).
Tämä antaa mahdollisuuden sitoutua mahdollisimman paljon keuhkoihin ja vapautua mahdollisimman paljon muuhun kehokudokseen tarvittaessa. 2,3-BPG, jota tuotetaan yhä enemmän vuoden aikana korkeusharjoitteluEsimerkiksi keho voi myös vähentää hapen sitoutumislujuutta, jotta se voidaan vapauttaa helpommin. Lisäksi hemoglobiinilla on myös tehtävä kuljettaa CO2 tietyssä määrin ja vapauttaa se keuhkoihin.
Tässä prosessissa hiilidioksidi sitoutuu myös hemoglobiiniin, mutta ei O2: n sitoutumiskohtaan. Monien sairauksien kohdalla hemoglobiiniarvo on merkittävä. Varsinkin puutossairaudet, joita kutsutaan anemioiksi, ovat yleinen ongelma.
