Aminohappojen kemia
Aminohapoilla on suuri merkitys elävien organismien kemiallisissa prosesseissa (biokemia), koska ne ovat niiden rakennuspalikoita proteiinit (peptidit ja proteiinit). XNUMX aminohappoa koodataan geneettiseen materiaaliin (genomiin), josta on elintärkeää proteiinit on tuotettu. Nämä XNUMX aminohappoa tunnetaan proteogeenisina aminohappoina.
Aminohapot ketjutetaan yhteen ketjuina ja aminohappoketjun pituudesta riippuen niitä kutsutaan joko peptideiksi (enintään 100 aminohappoa) tai proteiinit (yli 100 aminohappoa). Proteinogeeniset aminohapot on jaettu eri ryhmiin sen mukaan, mitkä reaktiiviset sivuketjut heillä on. Tämä johtaa myös aminohappojen erilaisiin kemiallis-fysikaalisiin ominaisuuksiin.
Esimerkiksi, jos aminohapolla on vain yksi pitkä ei-polaarinen sivuketju, tämä vaikuttaa muun muassa aminohapon liukoisuusominaisuuksiin. Lisäksi pH-arvolla (vesiliuoksen happaman tai emäksisen luonteen mitta) on tärkeä rooli sivuketjun ominaisuuksien kannalta, koska sivuketju käyttäytyy eri tavalla ladatessaan tai lataamatta. Esimerkiksi polaarisissa liuottimissa varatut sivuketjut tekevät aminohaposta liukoisemman, kun taas varauksettomat sivuketjut tekevät aminohaposta liukenemattomamman.
Proteiineissa monet eri tavoin varautuneet aminohapot ovat kiinnittyneet toisiinsa, mikä tekee tietyistä osista hydrofiilisempiä (veteen houkuttelevia) tai hydrofobisia (vettä hylkiviä). Tästä syystä entsyymit (biokemiallisten reaktioiden katalyytit, täyttävät tärkeät toiminnot aineenvaihdunnassa) riippuu pH-arvosta. Samoin sivuketjujen varaukset ja liukenemiskäyttäytyminen selittävät, miksi proteiineja voidaan denaturoida voimakkaasti happamilla tai emäksisillä liuoksilla.
Aminohapot tunnetaan myös ns. Zwitteriona, koska ne voivat kuljettaa erilaisia varauksia ympäristöstä riippuen (positiiviset tai negatiiviset varaukset). Tämä ilmiö johtuu aminohapon kahdesta funktionaalisesta ryhmästä, ts. Amino- ja karboksyyliryhmästä. Yksinkertaistettuna voidaan muistaa, että happamaan liuokseen liuotettu aminohappo kantaa positiivisen varauksen ja alkalinen liuos aminohappo negatiivisen varauksen.
Neutraalissa vesiliuoksessa aminohappoja on yhtä lailla positiivisessa ja negatiivisessa varauksessa. Kosketus lämmön, happojen ja emästen kanssa voi tuhota proteiinit tai aminohappoketjut ja tehdä niistä käyttökelvottomia. Proteiinien aminohappojen luokittelu polaarisiksi tai ei-polaarisiksi aminohapoiksi perustuu myös funktionaalisiin ryhmiin.
Yksittäisten aminohappojen kemiallisten ja fysikaalisten ominaisuuksien mukainen luokittelu ei kuitenkaan perustu pelkästään napaisuuteen, vaan myös luonteeseen, poskihammas massa, hydrofobisuus (vettä hylkivä ominaisuus), happamuus tai emäksisyys (happamat, emäksiset tai neutraalit aminohapot) ja aminohappojen sähköiset ominaisuudet. Proteinogeenisten aminohappojen lisäksi on myös suuri määrä (yli 400) aminohappoja, joita ei esiinny proteiineissa, niin kutsutut ei-proteogeeniset aminohapot. Esimerkkejä näistä ovat L-tyroksiini (kilpirauhashormoni), GABA (estävä välittäjäaine), ornitiini (metabolinen välituote urea sykli) ja monet muut.
Useimmat ei-proteogeeniset aminohapot ovat peräisin proteogeenisista aminohapoista. Jokaisella 20 proteiinigeenisestä aminohaposta on vähintään kaksi hiiliatomia (C-atomia). Tämä hiiliatomi on välttämätön vastaavan aminohapon luokittelussa.
Tämä tarkoittaa, että hiiliatomi, johon aminoryhmä on kiinnittynyt, määrää minkä aminohappoluokan se on. On kuitenkin myös aminohappoja, joissa on useita aminoryhmiä. Tällaisissa tapauksissa hiiliatomi, jonka aminoryhmä on lähinnä karboksihiiltä, määrää minkä aminohappoluokan se on.
Yleensä erotetaan alfa-aminohapot, beeta-aminohapot ja gamma-aminohapot: Yksittäisissä luokissa aminohapoilla on samanlainen rakenne, mutta ne eroavat toisistaan sivuketjunsa suhteen. Sivuketjujen yksittäiset komponentit ovat vastuussa aminohapon käyttäytymisestä happamissa tai emäksisissä ympäristöissä. Luonnossa on noin kaksikymmentä aminohappoa, kun taas ihminen itse voi rakentaa joitain aminohappoja itsenäisesti.
Aminohappoja, joita keho itse ei pysty muodostamaan, kutsutaan välttämättömiksi aminohapoiksi. Ihmisen on otettava nämä aminohapot ruoan kautta. Keskeiset aminohapot aikuisilla ihmisillä ovat: Aminohappo kysteiini ei ole välttämätön todellisessa mielessä, mutta se on välttämätön rikki ihmiskeholle.
Imeväisikäisissä histidiini ja arginiini ovat myös välttämättömiä. Aminohapot voivat muodostaa ketjumaisia yhdistelmiä keskenään. Puhutaan sitten proteiinimolekyyleistä (proteiineista).
Aminohappoyhdistelmät määräävät, miten proteiini toimii ja mikä on sen päätehtävä. Aminohappojen yhdistelmä ei ole mielivaltainen. Se annetaan (koodataan) vastaavassa geenissä.
Aina kolme tietyllä tavalla järjestettyä emäsparia vastaavat ns. Koodisanaa (= kodonia). Tämä kodoni edustaa vastaavan aminohapon rakennuskäsikirjaa. - Leusiini
- Isoleusiini
- Metoniini
- Treoniini
- Valiini
- Lysiini
- Fenyylialaniini
- Ja tryptofaani.
- Alfa-aminohapot: Tämän aminohappoluokan aminoryhmä löytyy toisesta hiiliatomista. Toinen nimi näille aminohapoille on 2-aminokarboksyylihapot (IUPAC-nimi). Tämän luokan tärkein edustaja on aminohappo glysiini, jolla on melko yksinkertainen rakenne.
Kaikki ihmisorganismille tärkeät aminohapot luokitellaan rakenteensa mukaan alfa-aminohapoiksi. Tässä tapauksessa puhutaan niin sanotuista proteogeenisista aminohapoista. Ne ovat rakennuspalikoita, joista kaikki proteiinit rakennetaan.
- Beeta-aminohapot: Beeta-aminohappojen luokalle on tunnusomaista se, että niiden aminoryhmä sijaitsee kolmannessa hiiliatomissa. IUPAC-termiä "3-aminokarboksyylihapot" käytetään myös synonyyminä tälle luokalle. - Gamma-aminohapot: Kaikkien gammaryhmän aminohappojen aminoryhmä on sitoutunut neljänteen hiiliatomiin.
Tämän luokan aminohappojen rakenne eroaa siis merkittävästi proteogeenisten aminohappojen rakenteesta. Tämän ryhmän IUPAC-nimitys on 4-aminokarboksyylihapot. Vaikka gamma-aminohappoja ei käytetä ihmisen organismissa proteiinien synteesiin, joitain tämän luokan edustajia löytyy ihmisistä. Tämän ryhmän yksinkertaisin edustaja, gamma-aminovoihappo (lyhyesti GABA), toimii estäjänä välittäjäaine (sanansaattaja) hermosto.
